Profesora: Ramírez Mariela
Cursos: 4º1º - 4º2º
Materia: Introducción a la
Química
Hola chicos!! Les dejo la última actividad del año. Luego de tanto esfuerzo estamos llegando al final. Recuerden entregar los trabajos que aún adeudan y de realizar las consultas que necesiten hacer. A no aflojar ahora!!!👏😃
TRABAJO
Nº10
LAS PROTEÍNAS
1. CARACTERÍSTICAS QUÍMICAS Y CLASIFICACIÓN
Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas
por C, H, O y N siempre y además pueden llevar S, P, Fe, Cu, Mg, etc.
Las proteínas representan el 50% del peso en seco
de un ser humano. Son las macromoléculas que mayor número de funciones
realizan. Se forman por la unión de aminoácidos mediante enlace peptídico.
Según el número de aminoácidos se clasifican en:
1.
Oligopéptidos con menos de 12 aminoácidos
2.
Polipéptidos con más de 12 y menos de 60.
3.
Proteínas con más de 60.
La diversidad de las proteínas se debe tanto al
número y tipo de aminoácidos como al orden de estos en la cadena. Como se
conocen 20 aminoácidos corrientes distintos, con n aminoácidos se pueden
obtener 20 n secuencias distintas.
La selección natural se ha encargado de elegir
las funcionales y eliminar las que no son útiles. No hay ninguna proteína
esencial, aunque si algunos aminoácidos.
2. AMINOÁCIDOS: ESTRUCTURA
Y PROPIEDADES
Son biomoléculas que llevan en su carbono 1 un
grupo carboxilo, un grupo amino, un H y un radical “R”, (por el cual se distinguen).
Los cuatro se sitúan en los vértices de un tetraedro en el que el carbono se
situaría en el centro.
Son
sólidos, cristalinos, con alto punto de fusión, solubles en agua, poseen
actividad óptica y comportamiento anfótero.
Los aminoácidos esenciales son: Valina, Leucina,
Isoleucina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptófano y Lisina. La Arginina
e Histidina son esenciales solo para los lactantes y niños de corta edad.
La clasificación de los aminoácidos se realiza
según sea el grupo R.
·
No polares
·
Polares sin
carga a pH 7
·
Ácidos con
carga negativa a pH 7
·
Básicos con
carga + a pH 7
3.
LOS PÉPTIDOS Y LAS PROTEÍNAS: PROPIEDADES QUÍMICAS Y ESTRUCTURALES
Los
péptidos y las proteínas se forman por la unión de aminoácidos mediante enlace
peptídico.
Los
péptidos se nombran según el número de aminoácidos en: dipéptido, tripéptido,
etc.
El
enlace peptídico es un enlace covalente formado entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino del siguiente. Es un enlace rígido, con dimensiones
y propiedades entre un enlace simple y uno doble. Esto se debe al efecto de
resonancia y hace que los elementos que están unidos al enlace peptídico se
encuentren en el mismo plano.
La
estructura de las proteínas puede ser de cuatro tipos:
PRIMARIA: Informa de la secuencia de aminoácidos. La función va a depender de
esta secuencia pero no es real.
SECUNDARIA: Es la disposición en el espacio de la estructura primaria. Esta
disposición puede ser de tres tipos:
α - hélice: Se produce al girar los planos donde se encuentra el enlace
peptídico.
α - laminar: Se produce por la interacción entre polipéptidos lineales situados de forma paralela o antiparalela.
TERCIARIA: Se produce cuando coexiste la αhélice y la α- laminar en la misma
proteína. Esta estructura se mantiene debido
a la existencia de aminoácidos que interrumpen la estructura secundaria, los
radicales hidrófilos tenderán a salir hacia el medio y los hidrófobos a
alejarse, los restos S-H son capaces de formar puentes disulfuro S-S y a que
las cargas de algunos aminoácidos hace que se atraigan o repelan.
Siempre la misma secuencia inicial y el las
mismas condiciones del medio forma la misma conformación tridimensional, que es
la más estable y a la que se denomina estado nativo.
CUATERNARIA: Se produce por la asociación de varias cadenas polipeptídicas
mediante enlaces de tipo débil.
Las proteínas poseen las siguientes propiedades
importantes:
Solubilidad: Depende del tamaño y de la forma de la
molécula, de la disposición de los radicales, del contenido en electrolitos y
del pH del medio. Su gran tamaño hace que formen coloides que son estables
debido a los puentes de hidrógeno que se producen con las moléculas de agua.
Desnaturalización: Cuando a las proteínas se las somete a cambios
en el pH, concentración salina del medio o temperatura, la proteína pierde su
estructura y puede precipitar, dejando de ser soluble. Se dice que la proteína
se ha desnaturalizado. Estos cambios no afectan a los enlaces peptídicos y por
tanto si las condiciones del medio se recuperan la proteína puede
renaturalizarse, aunque esto no siempre es posible.
Especificidad: Las proteínas son específicas de cada especie.
Dos proteínas que realicen la misma función en dos seres vivos distintos,
varían en algunos aminoácidos. Si se introducen proteínas de un organismo en
otro se producen rechazos.
4. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Se distinguen dos
grupos: HOLOPROTEIDOS: Formadas
sólo por aminoácidos.
HETEROPROTEIDOS: Una parte proteica y otra no
proteica denominada Grupo prostético.
4.1. HOLOPROTEIDOS:
GLOBULARES: Solubles en agua y disolventes polares. Forma
más o menos esférica. Actividad biológica grande.
Tipos:
·
Albúminas: Reserva principal del organismo. Regulan la presión
osmótica
·
Globulinas: Elevado peso molecular hasta 1.000.000. Forman
parte de la hemoglobina y los anticuerpos.
·
Histonas: Se encuentran asociadas a los
ácidos nucleicos.
FILAMENTOSAS: Insolubles
en agua. Estructura alargada
tipo a o b. Resistentes a los
enzimas proteolíticos.
Tipos:
·
Colágeno: Formados por tres
cadenas ricas en prolina, hidroxiprolina y glicina. Se encuentran en el tejido
cartilaginoso, conjuntivo y óseo.
·
Elastinas: hélice. Se encuentran en pulmones y
arterias.
·
Queratinas: laminar. En
formaciones epidérmicas como el pelo, uñas, plumas etc.
4.2. HETEROPROTEIDOS: Se clasifican
según el grupo prostético.
·
CROMOPROTEIDOS: llevan un pigmento como la hemoglobina, mioglobina o
hemicianina.
·
GLUCOPROTEÍNAS: llevan un glúcido unido covalentemente, como en algunas
hormonas, inmunoglobulinas y mucoproteínas.
·
LIPOPROTEÍNAS: llevan lípidos como los quilomicrones, VLDL, LDL y HDL.
·
NUCLEOPROTEÍNAS: son las que se unen a los ácidos nucleicos.
·
FOSOPROTEÍNAS: llevan ácido fosfórico como la caseína y la vitelina.
5. FUNCIONES
GENERALES DE LAS PROTEÍNAS
Estructural: A nivel celular: Glucoproteínas de
la membrana, de los microtúbulos del citoesqueleto, de los cilios, flagelos y
las histonas de los ácidos nucleicos. A
nivel histológico se pueden citar las queratinas, las elastinas y el colágeno.
Transporte: Las permeasas de la membrana, la
hemoglobina, la transferrina, las lipoproteínas etc.
Enzimática: Es posiblemente la función mas
importante.
Hormonal: Insulina, tiroxina, hormona del
crecimiento, etc.
Defensa: Las inmunoglobulinas o anticuerpos,
la trombina y el fibrinógeno, las mucinas, así como los antibióticos.
Contráctil: La actina y la miosina.
Reserva: Ovoalbumina, la caseína, etc.
Homeostática: Regulan el pH y la presión osmótica.
Actividad
Luego de la lectura del texto responde:
- ¿Qué son las proteínas?
- ¿Cómo se forman? Y en
consecuencia, ¿cómo se clasifican?
- ¿Qué son los aminoácidos? ¿Qué características tienen?
- ¿Qué es el enlace polipeptídico?
- ¿Cómo pueden ser las estructuras de las proteínas? Explica
brevemente cada una.
- ¿Qué propiedades tienen las proteínas? Explica cada una.
- Menciona cómo es la clasificación de las proteínas.
- Menciona y explica las funciones de las proteínas.
